مطالعه پایداری ساختمانی آنزیم پپسین درحضور اوره

نویسندگان

چکیده مقاله:

   آنزیم پپسین(E.C.3.4.23.1) نوعی آسپارتیک پروتئیناز شیره معده است که در شرایط بسیار اسیدی عمل می­کند. این آنزیم به طبقه هیدرولازها تعلق دارد و ساختمان منومر شامل دو لوب کروی بوده که از نظر اندازه و فولدینگ زنجیر پلی پپتیدی بسیار نزدیک هستند. این آنزیم واجد یک رشته پلی پپتیدی با وزن مولکولی 34644 دالتون و327 اسیدآمینه است. آنالیز ساختاری آن نشان می دهد که2/1 درصد اسیدآمینه های آن بازی، 1/13درصد اسیدی، 5/46 درصد اسیدآمینه های قطبی و2/39درصد اسیدآمینه های هیدروفوبیک هستند.پایداری ساختاری این آنزیم با استفاده از تکنیکهای اسپکتروفتومتری در ناحیه ماوراء بنفش واسپکتروفلوریمتری درحضور تاثیر دگرگون کننده اوره بررسی شد. مطالعه فوق بااستفاده از بافر02/0 مولار سدیم فسفات با 2=pH  و در دامنه دمایی 30 تا100درجه سانتیگراد انجام شد. نتایج به دست آمده نشان داد که: 1)پایداری قابل توجه آنزیم پپسین(Tmبالا نسبت به سایرهیدرولازها) 2) کاهش پایداری حرارتی آنزیم پپسین(Tm آنزیم) درحضور اوره و 2=pH 3)کاهش مقادیر پارامترهای ترمودینامیکی و درحضوراوره 4)افزایش شدت فلوئورسانس وماکزیمم طول موج نشر آنزیم پپسین در حضور اوره. 

برای دانلود باید عضویت طلایی داشته باشید

برای دانلود متن کامل این مقاله و بیش از 32 میلیون مقاله دیگر ابتدا ثبت نام کنید

اگر عضو سایت هستید لطفا وارد حساب کاربری خود شوید

منابع مشابه

مطالعه پایداری ساختاری آنزیم پپسین در حضور نانوذرات اکسیدروی و اکسیدآهن

آنزیم پپسین خوک A (EC 3.4.23.1) متعلق به خانواده آسپارتیک‌ پروتئاز‌ها است، و به صورت زیموژن که پپسینوژن نام دارد ترشح می شود، فعال‌شدن پپسینوژن در مقادیر pH بین 1 و 4 اتفاق می افتد. پپسین شامل یک صورتبندی دو لوبی با دو رزیدو آسپارتیک کاتالیتیکی(32Asp و215Asp) که در دو طرف جایگاه‌فعال می باشد و ساختار آن غالباً صفحه بتا و رندوم کویل با مارپیچ آلفا محدود می‌باشد. پپسین پیوند‌های پپتیدی بین آمینو‌...

متن کامل

مطالعات سینتیکی و ساختمانی آنزیم پپسین در حضور حلال های آلی و نانوذرات sio2،tio2و cuo

پپسین خوک(ec 3.4.23.1)، متعلق به خانواده آسپارتیک پروتئازها است و در فرایند هضمی مهره داران نقش دارد.همانند همه آسپارتیک پروتئازها مولکول پپسین شامل دو لوب مشابه می باشد که به طور غالب از صفحات بتا تشکیل شده اند و دو لوب به وسیله شکاف اتصال سوبسترا جدا می شوند و هر لوب شامل یک رزیدو آسپارتات کاتالیتیک می باشد که در جایگاه اتصال سوبسترا قرار دارند.یکی از رزیدوهای آسپارتات پروتونه و دیگری دپروتون...

اثر حلال‌های آلی بر پایداری ساختار وفعالیت کاتالیتیکی پپسین

آنزیم پپسین در مخاط معده مهره­داران سنتز می­شود. پپسین از 327 رزیدو تشکیل شده ­است. وزن مولکولی آن KD34 می­باشد. ساختار پپسین غالباً β-Sheet و رندوم کویل با α- هلیکس محدود است و دو دمین آن با یک صفحه بتا شش­رشته­ای به هم متصل می­شوند. در این مطالعه از دستگاه اسپکتروفتومتر مدل فارماسیا 4000 با سیستم کنترل دما استفاده و پایداری دمایی پپسین خوک در حضور غلظت­های مختلف (0 تا 50% حجمی- حجمی) حلاّل‎های ...

متن کامل

جداسازی و شناسایی پپتیدهایی با خواص آنتی‌اکسیدانی از پروتئین جوانه گندم با استفاده از آنزیم پپسین

سابقه و هدف: در سال­های اخیر، علاقه زیادی به شناسایی و تشخیص پپتیدهای زیست فعال حاصل از منابع گیاهی نشان داده شده است. هیدولیز آنزیمی پروتئین‌ها، رایج­ترین روش برای تولید پپتیدهای زیست فعال است. جوانه گندم یکی از مهم­ترین فراوردههای جانبی حاصل از آسیاب گندم غنی از نظر پروتئین با ترکیب اسید آمینه مناسب می­باشد که در این تحقیق از آن به عنوان یک منبع پروتئینی مناسب برای هیدرولیز آنزیمی جهت تولید پ...

متن کامل

منابع من

با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید

ذخیره در منابع من قبلا به منابع من ذحیره شده

{@ msg_add @}


عنوان ژورنال

دوره 1  شماره 1

صفحات  24- 30

تاریخ انتشار 2012-10-17

با دنبال کردن یک ژورنال هنگامی که شماره جدید این ژورنال منتشر می شود به شما از طریق ایمیل اطلاع داده می شود.

میزبانی شده توسط پلتفرم ابری doprax.com

copyright © 2015-2023